研究发现多发性骨髓瘤、巨球蛋白血症等患者血清中存在与抗体结构相似而未被证实具有抗体活性的球蛋白。1968年和1972年两次国际会议讨论决定，将具有抗体活性或化学结构与抗体相似的球蛋白统一命名为免疫球蛋白(immunoglobulin,lg)。免疫球蛋白是化学结构上的概念，而抗体是生物学功能上的概念，所有抗体均是免疫球蛋白，但免疫球蛋白不一定具有抗体活性。免疫球蛋白可分为分泌型和膜型，前者主要存在于血液和组织液中，具有抗体的各种功能；后者构成B细胞膜上的抗原受体。
免疫球蛋白的结构
lg的基本结构由四条多肤链组成，其中两条相同的长链称重链(heavy chain, H链），两条相同的短链称轻链<light chain. L链），四条多肤链借二硫键连接，形成一个“ Y ”形结构，称为Ig单体，是构成免疫球蛋白分子的基本单位。
（ 一）重链和轻链
1.重链每条重链由450~550个氨基酸残基组成，重链间通过二硫键连接。根据重链恒定区氨基酸组成和排列顺序的不同，可将Ig重链分为五类，分别以希腊字母丫、a、伈8及e表示，据此将Jg分为lgG(y汃lgA(a)、lgM（位、lgD伶）和IgE(E)五类。同一类lg根据佼链区氨基酸组成和重链二硫键数目和位置的差异，又可分为不同亚类，如人lgG可分为lgGl ~ lgG4,l gA可分为lgAl ~l gA2,I gM、IgD、lgE尚未发现亚类。
2.轻链每条轻链约含214个氨基酸残基，通过二硫键与重链连接。根据轻链恒定区氨基酸组成和排列顺序的不同，可将Ig的轻链分为1C 和入两型，在一个Ig单体中两条轻链的型别完全相同。
（二）可变区与恒定区
1. 可变区免疫球蛋白单体中每条多肤链两端游离的氨基或狻基的方向是一致的，分别命名为氨基端(N端）和狻基端cc 端）。多肤链的氨基端，L链的1/2区段和H链的1/4区段内，氨基酸组成及排列顺序随其识别抗原的不同而有很大变化，故称为可变区(V区），用VH和VL表示。在可变区中，某些局部区域的氨基酸组成及排列顺序高度可变，称为高变区(HVR)。高变区为lg与抗原特异性结合的部位，又称互补决定区(C DR)。可变区其他部分氨基酸变化较小，称为骨架区( FR)，此区虽不与抗原结合，但维持C DR的空间构型。H链和L链高变区形成的特定空间构型共同组成lg的抗原结合音邓t， 此部位的构型与抗原决定簇互补，是抗体与抗原结合的关键部位。
2. 恒定区在lg多肤链的狻基端，L链的1/2区段与H链的3/4区段， 氨基酸的组成和排列比较恒定，称为恒定区(C区），用CH和CL 表示。
免疫球蛋白的结构域
lg分子的每条肤链均可通过折叠，并由链内二硫键连接成几个球形结构域， 每个球形结构域约由110个氨基酸组成，具有一定的生理功能。每条L链有VL和CL两个结构域；lgG、IgA 和IgD 的重链有四个结构域，即VH、CHl、CH2和CH3;lgM和lgE的重链有五个结构域，即多一个CH4 。
各结构域主要功能如下：
①VH和VL是抗原特异性结合部位，它可与相应的抗原决定簇在空间结构上形成精密的空间互补。
②CH1和CL具有部分同种异型的遗传标志。
③lgG的CH2和IgM的CH3是补体(Clq)结合部位，参与补体激活。
④lgG的CH3可与吞噬细胞、B细胞、NK细胞表面的lgGFc受体( FcyR)结合，lgE的CH4能与肥大细胞和嗜碱性粒细胞lgEFc受体结合。
各结构域主要功能如下：
①VH和VL是抗原特异性结合部位，它可与相应的抗原决定簇在空间结构上形成精密的空间互补。
②CH1和CL具有部分同种异型的遗传标志。
③lgG的CH2和IgM的CH3是补体(Clq)结合部位，参与补体激活。
④lgG的CH3可与吞噬细胞、B细胞、NK细胞表面的lgGFc受体( FcyR)结合，lgE的CH4能与肥大细胞和嗜碱性粒细胞lgEFc受体结合。
